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Partenariat de recherche avec Ifremer, hydrolyse enzymatique

Purifier de la chitine et récupérer les autres composés d’une carapace de crustacés pour les valoriser constituait l’un des challenges que s’était lancé l’unité Biotechnologie et Ressources Marines de l’Ifremer. Ce travail, mené en étroite collaboration avec l’UMR CNRS GEPEA, a fait l’objet tout d’abord d’un travail de thèse de doctorat (Karine Le Roux) puis d’une recherche post-doctorale (Marius Socol). Les recherches fructueuses engendrées ont conduit au dépôt d’un brevet et de plusieurs valorisations dans des journaux scientifiques ou des congrès internationaux

Pour répondre à ce challenge, l’unité a exploité l’une de ses compétences historiques autour des procédés d’hydrolyses enzymatiques. La voie enzymatique avait déjà été explorée pour déprotéiniser les cuticules. L’innovation majeure qui a proposé par Ifremer et qui a fait l’objet du brevet consiste à associer simultanément la déprotéinisation et la déminéralisation en proposant un procédé efficace d’hydrolyse enzymatique en milieu acide en employant un acide « faible ». Différents acides « alimentaires » peuvent ainsi être candidat à la déminéralisation et permettre d’obtenir un pH « tampon » réactionnel de l’ordre de 3 à 4. Ainsi, de nombreuses protéases industrielles sont à même de solubiliser les éléments protéiques de la matrice et ainsi enrichir la phase aqueuse de peptides d’intérêt à un pH directement opérationnel. En dehors de la phase rapide d’inactivation de l’enzyme par la température, le traitement reste « doux » et permet ainsi de conserver un potentiel bio-actif de cette phase. En six heures, la chitine extraite des carapaces atteint un niveau de pureté important (plus de 90% pour de nombreuses enzymes et plus de 92% dans le cas de l’ASP dans de l’acide formique). Ce travail a obtenu un prix des techniques innovantes pour l’environnement en 2012.

Ce travail constitue l’un des supports expérimentaux autour du travail de recherche sur la modélisation des cinétiques de distribution de taille de peptides lors de protéolyse enzymatique contrôlée que mène l’unité BRM de l’Ifremer. L’intensification de ce type de réaction par des procédés physiques (sonication, micro-ondes, extrusion réactive…) fait également l’objet de recherche collaborative de cet unité en liaison étroite avec le GEPEA.